天然半胱氨酸变异揭示因子XI二硫键依赖的结构与功能异质性

一项对携新发F11/KLKB1 7-Mb缺失半合子患者中FXI p.Phe295Cys变异的临床、生化和重组表达研究显示，患者为重度FXI缺乏，残留FXI:C活性7%，血浆中存在两种二硫键连接的FXI电泳异质体，突变体特有Cys317、Cys321和Cys193 CAM修饰提示巯基可用性改变。患者接触途径依赖的凝血酶生成受损而组织因子途径保留，无自发出血，预防性处理后顺利接受两次手术。